Президиум РАНВестник Российской академии наук Herald of the Russian Academy of Sciences

  • ISSN (Print) 0869-5873
  • ISSN (Online) 3034-5200

БИОИНЖЕНЕРИЯ РЕКОМБИНАНТНЫХ БЕЛКОВ: ОТ СТРУКТУРЫ К ФУНКЦИИ И БИОЛОГИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ

Код статьи
S0869587325070063-1
DOI
10.31857/S0869587325070063
Тип публикации
Обзор
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том / Номер выпуска 7
Страницы
55-60
Аннотация
Статья посвящена развитию инженерии рекомбинантных белков, прежде всего искусственных белков, или белков de novo, — от создания первых белков с заданной пространственной структурой и биологической активностью до современных работ в этой области, в которых широко используются методы машинного обучения и искусственного интеллекта. Применение этих методов, в частности компьютерных платформ Rozetta и AlphaFold, привело к огромному прогрессу в данной области, о чём свидетельствует Нобелевская премия по химии прошлого года. В настоящее время эти методы должны быть рекомендованы для использования в любой современной лаборатории, проводящей работы по физико-химии белков и белковой инженерии. Статья подготовлена на основе доклада на научной сессии Отделения биологических наук РАН 10 декабря 2024 г.
Ключевые слова
белки белковая инженерия структура и функция белков инженерная биология искусственный интеллект AlphaFold
Дата публикации
05.09.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
19

Библиография

  1. 1. Долгих Д.А., Федоров А.Н., Чемерис В.В. и др. Получение и исследование альбебетина, искусственного белка с заданной пространственной структурой // Доклады АН. 1991. Т. 320. С. 1266–1269. @@ Dolgikh D.A., Fedorov A.N., Chemeris V.V. et al. Production and study of albebeitin, an artificial protein with a given spatial structure // Reports of the Academy of Sciences. 1991, vol. 320, pp. 1266–1269.
  2. 2. Bychkova V.E., Dolgikh D.A., Balobanov V.A. et al. The Molten Globule State of a Globular Protein in a Cell Is More or Less Frequent Case Rather than an Exception // Molecules. 2022, vol. 27, no. 4361.
  3. 3. Kuhlman B., Dantas G., Ireton G.C. et al. Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy // Science, 2003, vll. 302, pp. 1364–1368.
  4. 4. Chevalier A., Silva D.-A., Rocklin G.J. et al. Massively parallel de novo protein design for targeted therapeutics // Nature, 2017, vol. 550, pp. 74–79.
  5. 5. Wallace H.M., Yang H., Tan S. et al. De novo design of peptides that bind specific conformers of α-synuclein // Chemical Science, 2024, vol. 15, pp. 8414–8421.
  6. 6. Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold // Nature, 2021, vol. 596, pp. 583–589.
  7. 7. Finkelstein A.V., Ivankov D.N. Protein 3D Structure Identification by AlphaFold: a Physics-Based Prediction or Recognition Using Huge Databases? // Journal of Molecular Biology, 2024, vol. 6, pp. 1–10.
  8. 8. Chakravarty D., Porter L.L. AlphaFold2 fails to predict protein fold switching // Protein Science, 2022, vol. 31, e4353.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека